Как влияет конкурентное ингибирование на активность фермента?

Конкурентное ингибирование влияет на активность фермента следующим образом: ингибитор, схожий по структуре с субстратом, соперничает с ним за активный центр фермента 2. Это приводит к уменьшению связывания фермента и субстрата, что нарушает катализ 2.

Снижение скорости ферментативной реакции зависит от концентрации ингибитора, концентрации субстрата и химического сродства их с ферментом 4.

Конкурентное ингибирование можно снять увеличением концентрации субстрата, который вытесняет ингибитор из активного центра фермента 4. Поэтому при достаточно высокой концентрации субстрата практически весь фермент будет находиться в форме комплекса, и скорость реакции будет достаточной, несмотря на присутствие ингибитора 5.

В качестве примеров конкурентного ингибирования можно привести взаимодействие этанола и метанола за активный центр алкогольдегидрогеназы, а также ингибирование сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой 2.